2017年公卫助理医师《生物化学》蛋白质的化学知识
2017年公卫执业助理医师考试的脚步正在慢慢的靠近。为了方便考生更好的复习公卫执业助理医师考试生物化学科目关于蛋白质的化学的知识。下面是yjbys小编为大家带来的关于蛋白质的化学的知识，欢迎阅读。
第一节 蛋白质的分子组成
一、蛋白质的元素组成
主要有 C、H、O、N、S。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸(amino acid)，即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸)。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：
1.氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
(二)氨基酸的分类
1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种)：甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等，共6种)：丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
带有可解离的极性R基(共5种)：天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His)，前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
(三)氨基酸的重要理化性质
1.一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的.吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2.两性解离和等电点(isoelectric point, pI)
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸，又可作为碱起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
3.氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
(1)茚三酮反应
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物。
(2)与2，4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
三、肽(peptide)
1.肽键与肽链
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2.生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione，GSH)
是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽键)。
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构(secondary structure)
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象(不包括侧链R基团)。
两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折叠)。
1.肽单位
肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键(0.147nm)短，而较C=N双键(0.128nm)长，有部分双键的性质，不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型(transconfiguration)。
2.α-螺旋
α-螺旋是肽键平面通过α-碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕，是有周期的一种主链构象。其特点是：
② 螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm
②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。
③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳定有影响。
3.β-折叠
① 相邻肽键平面间折叠成110度角，呈锯齿状。
② 两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列，形成β-折叠片层，其稳定因素是肽链间的氢键。
③ 逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。
α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
4.β-转角
5.不规卷曲
6.超二级结构和结构域